Sosial Science
Number 21
, Volume 1
(2008) Article
| КОНФОРМАЦИОННЫЕ СВОЙСТВА ИММУНОСТИМУЛИРУЮЩИХ ПЕПТИДОВ, ПРОИЗВОДНЫХ ОТ ИММУНОГЛОБУЛИНА G ЧЕЛОВЕКА | |
| Н.Н. КЕРИМЛИ, Г.А. АГАЕВА | |
| Институт Физических Проблем, Азербайджанский Медицинский Университет | |
| Баку / АЗЕРБАЙДЖАН | |
| gulshen@mail.ru | |
| ABSTRACT | |
| Методом теоретического конформационного анализа были исследованы конформационные особенности двух иммуностимулирующих пептидов тафцина и ригина, производных от иммуногло¬булина G человека. В результате конформационного анализа были определены стабильные структуры тетрапептидов, которые можно представить в виде ограниченного набора низкоэнергетических кон- формаций. Показано, что для молекулы ригина также как и для молекулы тафцина энергетически наиболее предпочтительными оказались похожие конформации, характеризующиеся наличием изгиба основной цепи. В результате расчетов были определены величины двугранных углов основной и боковых цепей, а также оценены энергетические вклады внутри и межостаточных взаимодействий во всех оптимальных конформация пептидов. | |
| CONFORMATIONAL PROPERTIES OF IMMUNOSTIMULATING PEPTIDES, DERIVED FROM HUMAN IMMUNOGLOBULIN G | |
| ABSTRACT | |
| The spatial structure and conformational properties method of two immunostimulating peptide ,tufsin and rigin, derived from human immunoglobulin G have been investigated by theoretical conformational analysis method. Conformational fragmental analysis indicates that the spatial structure of these peptides can be described by set of low-energy conformations. It is shown that rigin as well as tufsin molecule forms same energetically favored conformations with bend structure of the backbone. Calculations produced the values of the dihedral angles of the backbones and side chains and also intra- and inter-residue interactions energy contributions of all optimal conformations of peptides. | |
| Key Words : иммуноглобулин G, тафцин, ригин, конформация, теоретический конформа- ционный анализ, immunoglobulin G, tufsin, rigin, conformation, theoretical conformational analysis | |
