Member Login

ПРОСТРАНСТВЕННАЯ СТРУКТУРА НЕЙРОПЕПТИДА GLY-SER-PRO-HIS-PHE-ILE-NH2 C ИНГИБИТОРНЫМИ СВОЙСТВАМИ
Л.И. ИСМАИЛОВА, P.M. АББАСЛЫ, Н.А. АХМЕДОВ
Институт Физических Проблем, Бакинский Государственный Университет
Баку / АЗЕРБАЙДЖАН
abbasli_rena@mail. ru
ABSTRACT
С помощью метода теоретического конформационного анализа исследовано пространственное строение и конформационные свойства нейропептида с ингибиторными свойствами Gly-Ser-Pro-His- Phe-Ile-NH2. Найдены низкоэнергетические конформации гексапептидной молекулы, значения двуг¬ранных углов основной и боковых цепей, оценена энергия внутри- и межостаточных взаимодействий. Было получено, что пространственная структура этой молекулы может быть описана шестью стабиль¬ными формами основной цепи.
SPATIAL STRUCTURE OF THE INHIBITORY PEPTIDE-RELATED GLY-SER-PRO-HIS-PHE-ILE -NH2 PEPTIDE MOLECULE
ABSTRACT
The spatial structure of the inhibitory peptide-related hexsapeptide molecule Gly-Ser-Pro-His-Phe-Ile-NH2 was investigated using theoretical conformational analysis. The low-energy conformations of this molecule were found, the values of dihedral angles of the backbone and side chains of the amino acid residues constituting this peptide were determined and the energies of intra- and interresidual interactions were estimated. It is revealed that spatial structure of this molecule can exist six stable backbone forms.
Key Words : конформационный анализ, пространственная структура, пептид, conformational analysis, spatial structure, peptide


.
.